Багато білків мають скорочувальну функцію. Це насамперед білки актин і міозин, що входять у м'язові волокна вищих організмів. М'язові волокна - міофібріли - являють собою довгі тонкі нитки, що складаються з рівнобіжних більш тонких м'язових ниток, оточених внутрішньоклітинною рідиною. У ній розчинені аденозинтрифосфорна кислота (АТФ), необхідна для здійснення скорочення, глікоген - живильна речовина, неорганічні солі і багато інших речовин, зокрема кальцій.

Велика роль білків у транспорті речовин в організмі. Маючи різні функціональні групи і складну будівлю макромолекули, білки зв'язують і переносять зі струмом крові багато з'єднань. Це насамперед гемоглобін, що переносить кисень з легень до кліток. У м'язах цю функцію бере на себе ще один транспортний білок - міоглобін.

Ще одна функція білка - запасна. До запасних білків відносять ферритин - залізо, овальбумін - білок яйця, казеїн - білок молока, зеїн - білок насінь кукурудзи.

Регуляторну функцію виконують білки-гормони.

Гормони - біологічно активні речовини, що впливають на обмін речовин. Багато гормонів є білками, чи поліпептидами, окремими амінокислотами. Одним з найбільш відомих білків-гормонів є інсулін. Цей простий білок складається тільки з амінокислот.

Функціональна роль інсуліну багатопланова. Він знижує зміст цукру в крові, сприяє синтезу глікогену в печінці і м'язах, збільшує утворення жирів з вуглеводів, впливає на обмін фосфору, збагачує клітки калієм.

Регуляторною функцією володіють білкові гормони гіпофіза - залози внутрішньої секреції, зв'язаної з одним з відділів головного мозку. Він виділяє гормон росту, при відсутності якого розвивається карликовість. Цей гормон являє собою білок з молекулярною масою від 27000 до 46000.

Регуляторну функцію виконують і білки, що містяться в щитовидній залозі - тиреоглобуліни, молекулярна маса яких близько 600000. Ці білки містять у своєму складі йод. При недорозвиненні залози порушується обмін речовин.

Інша функція білків - захисна. На її основі створена галузь науки, названа імунологією.

Останнім часом в окрему групу виділені білки з рецепторною функцією. Є рецептори звукові, смакові, світлові й ін. рецептори.

Варто згадати і про існування білкових речовин, що гальмують дію ферментів. Такі білки володіють інгібіторними функціями. При взаємодії з цими білками фермент утворить комплекс і утрачає свою активність чи цілком частково. Багато білків - інгібітори ферментів - виділені в чистому виді і добре вивчені. Їхні молекулярні маси коливаються в широких межах; часто вони відносяться до складних білів - глікопротеїдів, другим компонентом яких є вуглевод.

Якщо білки класифікувати тільки по їхніх функціях, то таку систематизацію не можна було б вважати завершеної, тому що нові дослідження дають багато фактів, що дозволяють виділяти нові групи білків з новими функціями. Серед них унікальні речовини - нейропептиди (відповідальні за найважливіші життєві процеси: сну, пам'яті, болю, почуття страху, тривоги).

Біологічні каталізатори

В основі всіх життєвих процесів лежать тисячі хімічних реакцій. Вони йдуть в організмі без застосування високої температури і тиску, тобто в м'яких умовах. Речовини, що окисляються в клітках людини і тварин, згоряють швидко й ефективно, збагачуючи організм енергією і будівельним матеріалом. Але ті ж речовини можуть роками зберігатися як у консервованому (ізольованому від повітря) виді, так і на повітрі в присутність кисню. Можливість швидкого переварювання продуктів у живому організмі здійснюється завдяки присутності в клітках особливих біологічних каталізаторів - ферментів.

Ферменти - це специфічні білки, що входять до складу всіх кліток і тканин живих організмів граючі роль біологічних каталізаторів. Про ферменти люди довідалися давно. Ще на початку минулого століття в Петербурзі К. С. Кирхгоф з'ясував, що пророслий ячмінь здатний перетворювати полісахарид крохмаль у дисахарид мальтозу, а екстракт дріжджів розщеплював бурячний цукор на моносахариди - глюкозу і фруктозу. Це були перші дослідження у ферментології. Хоча на практиці застосування ферментативних процесів було відомо з давніх часів.

У різних виданнях застосовуються два поняття: "ферменти" і "ензими". Ці назви ідентичні. Вони позначають одне і теж - біологічні каталізатори. Перше слово переводиться як "закваска", друге - "у дріжджах".

Довгий час не представляли, що ж відбувається в дріжджах, яка сила, що є присутнім у них, змушує речовини руйнуватися і перетворюватися в більш прості. Тільки після винаходу мікроскопа було встановлено, що дріжджі - це скупчення великої кількості мікроорганізмів, що використовують цукор у якості своєї основної живильної речовини. Іншими словами, кожна дріжджова клітка "начинена" ферментами здатними розкладати цукор.

Але в той же час були відомі й інші біологічні каталізатори, не ув'язнені в живу клітку, а вільні поза неї. Наприклад, вони були знайдені в складі шлункових соків, клітинних екстрактів. У зв'язку з цим у минулому розрізняли два типи каталізаторів: вважалося, що власне ферменти невіддільні від клітки і поза її не можуть функціонувати, тобто вони "організовані". А "неорганізовані" каталізатори, що можуть працювати поза кліткою, називали ензимами.

Таке протиставлення "живих" ферментів і "неживих" ензимів порозумівалося впливом віталістів, боротьбою ідеалізму і матеріалізму в природознавстві. Точки зору вчених розділилися. Основоположник мікробіології Л. Пастер затверджував, що діяльність ферментів визначається життям клітки. Якщо клітку зруйнувати, то припинитися і дія ферменту. Хіміки на чолі з Ю. Лабихом розвивали чисто хімічну теорію шумування, доводячи, що активність ферментів не залежить від існування клітки.

У 1871 р. російський лікар М. М. Манассеіна зруйнувала дріжджові клітки, розтираючи їх річковим піском. Клітинний сік, відділений від залишків кліток, зберігав свою здатність зброджувати цукор. Через чверть століття німецький учений Э. Бухнер одержав безклітковий сік пресуванням живих дріжджів під тиском до 5*10 Па. Цей сік, подібно живим дріжджам, зброджував цукор з утворенням спирту й оксиду вуглецю (IV):

фермент

C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2

Роботи А. Н. Лебедєва по дослідженню дріжджових кліток і праці інших учених поклали кінець віталістичним представлення в теорії біологічного каталізу, а терміни "фермент" і "ензим" стали застосовувати як рівнозначні.

У наші дні ферментологія - це самостійна наука. Виділено і вивчено близько 2 тис. ферментів.

Властивості ферментів

Найважливішою властивістю ферментів є переважання однієї з декількох теоретично можливих реакцій. У залежності від умов ферменти здатні каталізувати як пряму так і зворотну реакцію. Це властивість ферментів має велике практичне значення.

Інша найважливіша властивість ферментів – термолабільність, тобто висока чутливість до змін температури. Тому що ферменти є білками, то для більшості з них температура понад 70°C приведе до денатурації і втрати активності. При збільшенні температури до 10°С реакція прискорюється в 2-3 рази, а при температурах близьких до 0°С швидкість ферментативних реакцій сповільнюється до мінімуму.

Наступною важливою властивістю є те, що ферменти знаходяться в тканинах і клітках у неактивній формі (проферменті). Класичними його прикладами є неактивні форми пепсину і трипсину. Існування неактивних форм ферментів має велике біологічне значення. Якби пепсин вироблявся відразу в активній формі, то пепсин "переварював" стінку шлунка, тобто шлунок "переварював" сам себе.

Класифікація ферментів

На Міжнародному біохімічному з'їзді було прийнято, що ферменти повинні класифікуватися по типу реакції, каталізуємої ними. У назві ферменту обов'язково присутній назва субстрату, тобто того з'єднання, на котре впливає даний фермент, і закінчення -аза. (Аргіназа каталізує гідроліз аргініну і т. д.)

По цьому принципу усі ферменти були розділені на 6 ознак:

1. Оксидоредуктази - ферменти, каталізуючі окислювально-відновні реакції, наприклад каталаза:

2H2O2-->O2+2H2O

2. Трансферази - ферменти, каталізуючі перенос атомів чи радикалів.

3. Гідролази - ферменти, що розривають внутрімолекулярні зв'язки шляхом приєднання молекул води, наприклад фосфатаза:

OH
/
R - O - P = O + H2O --> ROH + H3PO4
\
OH

4. Ліази - ферменти, відщіплюючі від субстрату ту чи іншу групу без приєднання води, не гідролітичним шляхом.

Наприклад: відщіплення карбоксильної групи декарбоксилазою:

O O
// /
CH3 - C - C ---->CO2 + CH3 - C
|| \ \
O OH H

5. Изомерази - ферменти, каталізуючі перетворення одного ізомеру в іншій:

глюкозо-6-фосфат --> глюкозо-1-фосфат

6. Синтетази - ферменти, каталізуючі реакції синтезу.

Ферментологія - молода і перспективна наука, що відокремилася від біології і хімії й обіцяюча багато дивних відкриттів тим, хто вирішить зайнятися нею серйозно.