У живих клітинах виявлено понад 70 елементів періодичної системи Д. І. Менделєєва. За кількісним розподілом їх можна поділити на три групи.

Макроелементи (вміст понад 0,01 %): Карбон, Гідроген, Оксиген, Нітроген, Фосфор, Сульфур, Натрій, Кальцій, Калій, Магній, Хлор.

Мікроелементи (10-2—10-6 %): Ферум, Цинк, Манган, Кобальт, Купрум, Флуор, Йод.

Ультрамікроелементи (менше за 10-6 %): Бор, Літій, Алдоміній, Силіцій, Станум, Кадмій, Арсен, Селен, Ванадій, Титан, Хром, Нікель, Рубідій ТОЩО.

Макроелементи є компонентами органічних сполук, беруть участь в утворенні зв'язків між білковими молекулами, біоелектричних процесах. Мікроелементи забезпечують перебіг ферментаційних реакцій, входять до складу гормонів і вітамінів, беруть участь у процесах дихання. Біотичне значення багатьох ультрамікроелементів не встановлене.

Функція

До неорганічних речовин, що входять до складу живих клітин, належать вода та мінеральні сполуки — солі Натрію, Калію, Кальцію, Магнію тощо.

Вода є основною неорганічною речовиною клітини, її вміст коливається від 40 % (механічна тканина рослин, жирова тканина тварин) до 99 % (клітини медузи). Унікальні фізико-хімічні властивості води забезпечують її здатність виконувати різні функції.

Функції води

Метаболічна. Завдяки тому що в цілому нейтральна молекула води являє собою диполь (на атомах Гідрогену зосереджений позитивний заряд, на атомі Оксигену — негативний), нона є полярним розчинником, середовищем для біохімічних реакцій (гідроліз, гідратація) і кінцевим продуктом багатьох біохімічних реакцій,

I           і також донором електронів під час фотосинтезу. Речовини, розчинні у воді, називаються гідрофільними, нерозчинні у воді — гідрофобними.

Транспортна. Вода забезпечує перенесення

II         я біологічних молекул усередині клітин, з клітин,

їм клітин, крізь клітини, є головним компонентом

гране і юртної системи вищих рослин і кровонос-

ної системи тварин. Це можливо завдяки тому,

що вода — універсальний розчинник і високий коефіцієнт поверхневого натягу.

Механічна. Оскільки вода практично неокислева, вона забезпечує пружний стан клітин і 11 .шип рослин (тургор), є амортизатором під час механічних впливів на організм, послаблює тертя 11 і дотичними поверхнями.

 Терморегуляторна. Вода забезпечує рівномірний розподіл тепла, що виділяється під час екзотермічних процесів усередині організм у, а під час випаровування з поверхні тіла тварин (потовиділення) або рослин (транспірація) охолоджує організм. Це досягається за рахунок того, що вода має високу питому теплопровідність і велику питому теплоту пароутворення. Завдяки цьому температура всього тіла теплокровних тварин практично однакова, а її перепади зводяться до мінімуму.

Білки, нуклеїнові кислоти та полісахариди (крохмаль, целюлоза, хітин, глікоген) називають біополімерами, або макромолекулами, оскільки вони складаються з великої кількості одиниць — мономерів. Мономерами білків є амінокислоти, мономерами нуклеїнових кислот — нуклеотиди, мономерами полісахаридів — моносахариди. Часто нуклеїнові кислоти називають інформаційними полімерами, оскільки вони є універсальними біологічними носіями інформації.

 Мінеральні солі

Розчинні солі Калію, Натрію, Кальцію забезпечують найважливішу властивість живих клітин — подразливість. Слабколужна реакція внутрішньоклітинного середовища зумовлюється фосфат - і гідрогенофосфатіонами, міжклітинної рідини та крові — карбонат - і гідрогенокарбонатіо-нами.

Нерозчинні мінеральні солі входять до складу міжклітинної речовини кісткової тканини, черепашок молюсків, найпростіших, скелета губок.

Близько 90 % сухої маси клітин припадає на чотири типи органічних молекул: білки, ліпіди, вуглеводи, нуклеїнові кислоти. Крім того, у менших кількостях у клітинах містяться інші органічні сполуки, що відіграють важливу роль у біохімічних процесах. До них належать органічні кислоти (піровиноградна, молочна, яблучна, лимонна, жирні кислоти — пальмітинова, стеаринова), пігменти (хлорофіл, білірубін) тощо.

Білки

Білки — це біологічні полімери, мономерами яких є амінокислоти. Функції білків

Структурна. Білки утворюють основу цитоплазми і входять до складу клітинних органел і мембран. Сухожилля, суглобові зв'язки, кістки скелета, копита складаються з білків. Наприклад, білки колаген і еластин забезпечують пружність і пластичність шкіри, судин, зв'язок.

Каталітична. Біологічні каталізатори, що прискорюють біохімічні реакції, називаються ферментами. Усі ферменти є білками. Кожний фермент каталізу є одну або декілька однотипних ре акцій, тому зв'язування ферментна із субстратом ( речовиною, що піддається ферментативному пе-рстворенню) високо специфічне. Ділянка молекули білка, яка відповідає за зв'язування із субстратом,

Назви ферментів утворюються від назви субстрат у з додаванням закінчення - аза, наприклад пероксидаза, лактаза

називається активним центром, а комплекс, що утворився при цьому,— фермент-субстратним комплексом. Суть каталізу полягає у зменшенні ферментом енергії активації (енергії, необхідної для вступу субстрату до реакції). Після завершення реакції комплекс розпадається. У процесі реакції фермент не піддається ані якісним, ані кількісним змінам.

Ферменти мають дуже високу активність, вони здатні послідовно каналізувати тисячі й навіть мільйони реакцій за секунду. При цьому вони функціонують у дуже вузькому інтервалі умов середовища й у разі їхньої зміни інактивуються.

Рухова. Будь-які форми активного руху в живій природі (робота м'язів, биття війок і джгутиків, рух хромосом під час клітинного поділу, внутрішньоклітинне переміщення цитоплазми) здійснюються скоротливими білковими структурами. Наприклад, основу поперечносмугастої мускулатури складають білки актин і міозин, які переміщаються один щодо одного, що приводить до зміни лінійних розмірів м'яза.

Транспортна. Білок еритроцитів гемоглобін транспортує кисень від легенів до тканин і органів, сироватковий білок альбумін здійснює транспорт жирних кислот. Білки клітинних мембран виконують вибіркове перенесення речовин (глюкози, амінокислот, бонів) через ліпідний бішар.

Захисна. Захист організму від дії інфекції, що потрапила в нього, та підтримка гомеостазу забезпечується реакціями імунітету. Найважливішими чинниками гуморального імунітету є анти тіла — білки, які маркірують чужорідні біополімери — антигени (див. с. 460). Згодом маркіровані антитілами антигени знищуються. Захисну функцію також виконують білки, що безпосередньо руйнують клітини (лізоцим слини) або блокують процеси біосинтезу (інтерферон в інфікованих вірусами клітинах).

Регуляторна. Багато з гормонів є білками (інсулін, глюкагон, соматотропні). Вони регулюють перебіг фізіологічних процесів — ріст клітин, інтенсивність обміну речовин.

Загасаюча. Білки здатні накопичуватися як запасний матеріал для живлення організму, що розвивається (яєчний альбумін, білки насіння рослин).

Енергетична. Білки розщеплюються для добування енергії у виняткових випадках, якщо в організмі в результаті тривалого голодування вичерпані запаси вуглеводів і жирів. Енергетична цінність 1 г білка складає близько 17 кДж.

Рецепторна. Багато білків на поверхні плазматичної мембрани клітин здатні пізнавати молекули певної структури. Специфічними рецепторами розпізнаються молекули гормонів і медіаторів (як правило, один рецептор може пізнавати тільки один тип молекул — рецептор адреналіну розпізнає тільки адреналін, рецептор інсуліну — тільки інсулін). Білкові рецептори на поверхні клітин імунної системи здатні пізнавати чужорідний антиген і запускати реакцію його знищення.

Структура білків. У звичайній еукаріотичній клітині налічується близько 10 тис. різних білків, а загальна кількість відомих білкових молекул наближається до 50 тис. Усі ці білки складаються не більше ніж з двадцяти видів амінокислот. Амінокислоти є органічними молекулами, що мають загальну схему будови: вони містять карбок групу —СООН й аміногрупу — гШ2, зв'язані ;і атомом Карбону. Індивідуальні властивості кожної амінокислоти визначаються радикалом К. Залежно від структури радикала всі амінокислоти поділяють на полярні та неполярні.

Послідовно сполучаючись між собою, амінокислоти формують молекулу білка. При цьому зв'язок утворюється між аміногрупою однієї амінокислоти та карбоксильною групою іншої з виділенням молекули води. Зв'язок — СО—>Щ— називається пептидним.

Вільне обертання атомів навколо пептидного зв'язку неможливе, отже атоми, що утворюють пептидну групу (С, О, К, Н), лежать в одній площин і. Обертання атомів навколо інших зв'язків (С—С і С—И) можливе, що приводить до специфічної орієнтації білкових молекул у просторі.

Рівні структурної організації білків. Розрізняють декілька рівнів структурної організації злаків.

Первинна структура. Утворений у процесі трансляції поліпептид ний ланцюг — послідовім ість амінокислот, з'єднаних між собою пептиднини зв'язками, називають первинною структурою опіка. Первинна структура будь-якого білка закодована в молекулі ДНК. Білкові молекули містять під 100 до 1500 амінокислот. Якщо в поліпептид-м ом у ланцюзі менше за 70 амінокислот, таку молекулу називають пептидом. У тваринних і рослин-м п х клітинах виявлено безліч пептидів (глутатіон, вазопресин, окситоцин, ендорфін), що виконують найрізноманітніші функції.

Вторинна структура. Далі відбувається просторове укладання поліпептидного ланцюга, формується вторинна структура білка. Цей процес відбувається довільно, без витрат енергії та визначається властивостями та взаємороз-ташуванням амінокислот. Розрізняють два види вторинної структури білка — а-спіраль і ^- складчастий шар (структура).

Білкова а-спіраль стабілізується водневими зв'язками, які утворюються між атомом Гідрогену групи —N4 однієї амінокислоти й атомом Оксигену групи — С=0 іншої. Радикали амінокислот не беруть участі у формуванні водневих зв'язків і обернені назовні від спіралі. Такий тип вторинної структури мають міозин і тропоміо-зин — м'язові білки, які беруть участь у процесах4 скорочення, кератин — структурний білок шерс¬ті, нігтів, дзьоба, пір'я і рогів.

Поліпептидний ланцюг (ланцюги) у р-струк-турі має зигзагоподібну конфігурацію (структу¬ру складчастого листка). Він також стабілізуєть¬ся водневими зв'язками. Ділянки поліпептидного ланцюга, які прилягають одна до одної, у р-струк-турі можуть бути як паралельними (йдуть в од¬ному напрямі), так і аитипаралельними (йдуть у протилежних напрямах). Прикладом білка, який має тільки р-складчасту вторинну структу¬ру, є фіброїн — білок шовку, що виділяється шов¬ковичними залозами гусениць шовкопряда під час формування коконів.

Вторинна структура того чи іншого білка од¬нозначно задається його первинною структурою. Радикали амінокислот не беруть участі в стабілі¬зації ос-спіралі або р-складчастого шару, але ви¬значають, яким чином згорнеться поліпептиди ланцюг. Так, великі повтори глутамінової кисло ти, аргініну дуже утруднюють формування ос-лан-цюга, присутність у ланцюзі проліну перешкодж утворенню р-структури.

Типи взаємодій, що формують третинну струк¬туру білка:

а) дисульфідні зв'язки; 6) водневі зв'язки; в) гідро¬фобні взаємодії; г) йонні зв'язки

Третинною структурою білка нази¬вається тривимірна упаковка поліпептидного ланцюга, тобто укладання в просторі ос-спіраль-них і р-структурних ділянок молекули. Третинна структура стабілізується й утримується чотирма типами зв'язків, які утворюються між радикала¬ми амінокислот:

1)         дисульфідні зв'язки між атомами Сульфуру двох залишків цистеїну;

2)         водневі зв'язки, що утворюються за учас¬тю атома Гідрогену амінокислотних ради¬калів;

3)         гідрофобні взаємодії між радикалами непо¬лярних амінокислот;

4)         електростатичні (йонні) взаємодії між різнойменно зарядженими групами ради¬калів полярних амінокислот (аспарагіно¬вої, глутамінової кислот, аргініну, лізину, гистидіну).

Білок ущільнюється таким чином, щоб його гідрофобні бічні ланцюги були приховані все¬редині молекули, тобто захищені від зіткнення з водою, а гідрофільні бічні ланцюги обернені назовні. У білках, які функціонують у гідрофоб¬ному середовищі (наприклад в оточенні ліпідів), розташування бічних ланцюгів зворотне.

За просторовою формою третинної структури білки поділяються иа глобулярні, поліпептидні ланцюги яких згорнуті в компактні сферичні або еліпсоподібні структури (інсулін, альбумін, усі ферменти), і фібрилярні, поліпептидні ланцюги яких, розташовуючись уздовж однієї осі, утво¬рюють довгі волокна (фібрили) або шари (кола¬ген, еластин, міозин, фібрин). Серцевина глобу¬лярного білка утворена р-шаром із гідрофобних амінокислот (фенілаланін, лейцин, валін) і ко¬роткими сс-спіральними послідовностями, а по¬верхня, навпаки, гідрофільними амінокислотами, які взаємодіють з молекулами води (аспарагіно¬ва кислота, глутамінова кислота, аргінін). Фіб¬рилярні білки утворюються у разі укладання в просторі або а-спіралі, або р-шарів. їхньою ха¬рактерною особливістю є також наявність по¬вторюваних амінокислот, як, наприклад, у мо¬лекулі колагену.

Четвертинна структура. Деякі білки складаються не з одного, а з декількох поліпеп-тидних ланцюгів, що кодуються різними гена¬ми (гемоглобін, велика кількість ферментів вуг¬леводного обміну). У цьому випадку говорять про четвертинну структуру білка, а поліпеп¬тидні ланцюги, що його утворюють, називають с убодиницями. Четвертинна структура утво¬рюється тільки після закінчення формування третинних структур окремих субодиниць і ста¬білізується гідрофобними й електростатичними взаємодіями.

Денатурація. На стабільність білкової моле-іу/пі впливає безліч чинників. Так, під впливом і гмператури, механічного тиску, хімічних агентів шдбувається порушення просторової організації молекули — четвертинної, третинної, вторинної І і руктур із збереженням первинної; білок втра-ч.м спої фізико-хімічні та біологічні властиво-СТІ Це явище називається денатурацією. Якщо денатуруючий агент припиняє свою дію, в де-і їм х випадках білок набуває початкової просто¬рової конфігурації та відновлює біологічну ак-■ мітить. Процес відновлення фізико-хімічних і біологічних властивостей білка називається ре-НйТПураціею. Якщо дія чинників приводить до порушення первинної структури білка, то гово-р 111, про протеоліз. Протеоліз білків відбуваєть-< і наприклад, під впливом ферментів шлунка ибо лізосом.