План: 
1. Введення. 
2. Дослідження білків. 
3. Класифікація білків. 
4. Склад і будова 
· Пептидний зв'язок 
· Елементарний склад 
· Молекулярна маса 
· Амінокислоти 
· Будова 
а) первинна структура 
б) вторинна структура 
в) третинна структура 
· Просторова структура 
г) четвертинна структура 
· Денатурація 

5. Хімічні та фізичні властивості. 
6. Хімічний синтез білків. 
7. Значення білків. 
8. Висновок. 
Список використаної літератури. 
Введення 
Білки - високомолекулярні азотисті органічні речовини, побудовані з амінокислот і грають фундаментальну роль у структурі та життєдіяльності організмів. Білки - основна і необхідна складова частина всіх організмів. Саме Білки здійснюють обмін речовин і енергетичні перетворення, нерозривно пов'язані з активними біологічними функціями. Суха речовина більшості органів і тканин людини та тварин, а також велика частина мікроорганізмів складаються головним чином з білків (40-50%), причому рослинному світу властиво відхилення від цієї середньої величини в бік зниження, а тварині - підвищення. Мікроорганізми зазвичай багатша білком (деякі ж віруси є майже чистими білками). Таким чином, в середньому можна прийняти, що 10% біомаси на Землі представлено білком, тобто його кількість вимірюється величиною порядку ¹⁰ Грудня - ^Жовтня 1913тонн. Білкові речовини лежать в основі найважливіших процесів життєдіяльності. Так, наприклад, процеси обміну речовин (травлення, дихання, виділення, та інші) забезпечуються діяльністю ферментів, що є за своєю природою білками. До білків відносяться і скоротливі структури, що лежать в основі руху, наприклад скорочувальної білок м'язів (актоміозину), опорні тканини організму (колаген кісток, хрящів, сухожиль), покриви організму (шкіра, волосся, нігті і т.п.), що складаються головним чином з колагенів, еластин, кератинів, а також токсини, антигени і антитіла, багато гормонів та інші біологічно важливі речовини. 
Роль білків в живому організмі підкреслюється вже самим їх назвою «протеїни» (у перекладі з грецької protos - перший, первинний), запропонованим у 1840 голландським хіміком Г. Мульдер, який виявив, що в тканинах тварин і рослин містяться речовини, що нагадують за своїми властивостями яєчний білок. Поступово було встановлено, що білки є великий клас різноманітних речовин, побудованих за однаковим планом. Відзначаючи першорядне значення білків для процесів життєдіяльності, Енгельс визначив, що життя є спосіб існування білкових тіл, що полягає в постійному самооновлення хімічних складових частин цих тіл. 
У природі існує приблизно 10 ¹⁰ -10 ¹² різних білків, які забезпечують життєдіяльність організмів всіх ступенів складності від вірусів до людини, вони забезпечують життя більше 2 млн. видів організмів. Білками є ферменти, антитіла, багато гормонів та інші біологічні активні речовини. Необхідність постійного оновлення білків лежить в основі обміну речовин. Саме тому білки і стали тим винятковим матеріалом, який послужив основою виникнення життя на Землі. Ні одна речовина з усіх речовин біологічного походження не має настільки великого значення і не має настільки багатогранними функціями в житті організму як білки. 
Ф. Енгельс писав: "Всюди, де ми зустрічаємо життя, ми знаходимо, що вона пов'язана з яким-небудь білковим тілом і всюди, де ми зустрічаємо яке-небудь білкове тіло, яке не знаходиться в процесі розкладання, ми без винятку зустрічаємо і явища життя ". 
Дослідження білків 
Свою назву білки отримали від яєчного білка, який з незапам'ятних часів використовувався людиною як складова частина їжі. Згідно описам Плінія Старшого, вже в Стародавньому Римі яєчний білок застосовувався і як лікувальний засіб. Проте справжня історія білкових речовин починається тоді, коли з'являються перші відомості про властивості білків як хімічних сполук (згортання при нагріванні, розкладання кислотами і міцними лугами і т. п.). Серед білків тваринного походження, слідом за яєчним білком, були охарактеризовані білки крові. Освіта згустків крові при її згортанні описано ще засновником вчення про кровообіг У. Гарвея, пізніше на цей факт звернув увагу і Р. Бойль. Серед рослинних білків пальма першості належить не розчиняється у воді клейковині з пшеничного борошна, яку вперше отримав Я. Беккарі. У своїх роботах, він відзначив схожість клейковини з речовинами тваринної природи. 
Вперше термін білковий (albumineise) стосовно всіх рідин тваринного організму використовував французький фізіолог Ф. Кене в 1747 р., і саме в такому тлумаченні термін увійшов у 1751 р. в «Енциклопедію» Д. Дідро і Ж. Д'Аламбера. 
З цього періоду дослідження, пов'язані з отриманням білків, набувають систематичного характеру. У 1759 р. А. Кессель-Майєр, а трохи пізніше І. Руел описали виділення клейковини з різних рослин і охарактеризували її властивості. У 1762 р. А. Халлер досліджував процес освіти і згортання казеїну, а в 1777 р. А.Тувенель, що працював тоді в Петербурзі, називає сир білковою частиною молока. Найважливіший етап у вивченні білків пов'язаний з роботами французького хіміка А. Фуркруа, який розглядав білки як індивідуальні речовини і довів єдину природу білкових речовин, вилучених з рослинних і тварин джерел. Для трьох головних білкових компонентів крові він запропонував назви альбумін, желатин і фібрин. У 1780 р. Ф. Вассерберг відносить до тіл білкової природи кришталик ока. 
До початку XIX століття з'являються перші роботи по хімічному вивченню білків. Вже в 1803 р. Дж. Дальтон дає перші формули білків - альбуміну і желатину - як речовин, що містять азот. У 1810 р. Ж. Гей-Люссак проводить хімічні аналізи білків - фібрину крові, казеїну і відзначає схожість їх елементного складу. Вирішальне значення для розуміння хімічної природи білків мало виділення при їх гідролізі амінокислот. Ймовірно, першим це зробив А. Браконно в 1820 р., коли, діючи на білки сірчаної кислотою, при кип'ятінні він отримав «клейовий цукор», або гліцин, при гідролізі фібрину з м'яса - лейцин і при розкладанні вовни - також лейцин і суміш інших продуктів гідролізу. Першої відкритої амінокислотою був, мабуть, аспарагін, виділений Л. Вокленом із соку спаржі Asparagus (1806). В цей же час Ж. Пруст отримав лейцин при розкладанні і твердого сиру. Потім з продуктів гідролізу білка були виділені багато інші амінокислоти. 
Перша концепція будови білків належить голландському хіміку Г. Мульдер (1836). Грунтуючись на теорії радикалів, він сформулював поняття про мінімальну структурну одиницю, що входить до складу всіх білків. Цю одиницю, якою приписувався складу 2C ₈ H ₁₂ N ₂ + 50, Мульдер назвав протеїном (Рг), а свою концепцію - теорією протеіна.Позднее складу протеїну був уточнений - C ₄₀ H ₆₂ N ₁₀ O _12; додатково до протеїну одиницям деякі білки містили сірку і фосфор. Формула білків, запропонована Мульдер в 1838 р., виглядала так: 
білок сироватки крові 10Pr S ₂ P 
білок курячих яєць 10Pr SP 
фібрин 10Pr SP 
казеїн 10Pr S 
клейковина рослин 10Pr S ₂ 
Кристалін (з кришталика ока) 15Рг 
Роботи Г. Мульдер сприяли широкому поширенню поглядів про єдність всіх білків, їх фундаментальне значення в світі живої природи. 
У ході перевірки «теорії протеїну» були різко розширені хімічні дослідження білків, і в цьому взяли участь видатні хіміки того часу Ю. Лібіх і Ж. Дюма. Ю. Лібіх, підтримував у принципі ідею протеїнової одиниці, уточнив формулу протеїну C ₄₈ H ₇₂ N ₁₂ O _14, Ж. Дюма запропонував свій варіант C ₄₈ H ₇₄ N ₁₂Про ₁₅ -, однак Г. Мульдер відстоював правильність складеної ним формули. Його підтримував І. Берцеліус, що виклав теорію протеїну в якості єдиної теорії будови білка в знаменитому підручнику хімії (1840), що означало повне визнання і торжество концепції Г. Мульдер. 
Однак незабаром настають важкі часи для теорії протеїну. У 1846 р. Н. Е. Лясковський, який працював у лабораторії Ю. Лібіха, довів неточність багатьох наведених Г. Мульдер аналізів. Свої сумніви у правильності теорії публічно висловив Ю. Лібіх, він планував почати широкі дослідження структури білків і навіть вивчив продукти розпаду білкових речовин. Розуміючи вагомість аргументів опонентів, Г. Мульдер намагався коригувати формулу протеїну (C ₃₆ H ₅₀N ₈ O _10), але врешті-решт поступився під натиском нових фактів і відкриттів. Теорія протеїну стала надбанням історії, однак її значення непреходяще, бо вона стимулювала хімічні дослідження білків, зробила білки одним з головних об'єктів бурхливо розвивається хімії природних речовин. 
Відкриття амінокислот у складі білків 

Для формування сучасних уявлень про структуру білка істотне значення мали роботи з розщеплення білкових речовин протеолітичними ферментами. Одним з перших їх використовує Г. Мейснер. У 1850 р. К. Леман пропонує називати пептонами продукти розкладання білків пепсином. Вивчаючи цей процес, Ф. Хоппе-Зайлер і Ш. Вюрц в 70-х роках минулого століття прийшли до важливого висновку, що пептони утворюються в результаті гідролізу білків ферментом. Вони були дуже близькі до правильного тлумачення таких експериментів з позицій структурної хімії, але, на жаль, останнього кроку на шляху до теорії будови білка зробити не зуміли. Дуже близький до істини був і А. Я. Данилевський, який у своїй роботі "Дослідження складу, фізичного і хімічного будови продуктів розпаду білкових речовин і генетичних відносин між різними їх видами" справедливо стверджував, що білки побудовані з амінокислот і мають полімерну природу. 
Подальші структурні дослідження білка, а також основні роботи Т. Курціуса з синтезу пептидів призвели врешті-решт до формулювання пептидного гіпотези, згідно з якою білки побудовані з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками-СО-NH-. У 1902 Е. Фішер створив метод аналізу і розділення амінокислот, заснований на переведенні їх в складні ефіри, які можна було піддавати фракційної перегонки, не побоюючись розкладання. За допомогою цього методу провів якісне і кількісне визначення продуктів розщеплення білків і відкрив амінокислоти валін, пролін і гідроксипролін. Пізніше з амінокислот він отримав продукти їх конденсації, названі поліпептидами. Послідовно синтезував ді-, три-і т.д. пептиди, всього близько 125. Один з них, що складається з 18 амінокислот, довгий час залишався найбільш складним з усіх синтезованих органічних сполук з відомою структурою. Фішер встановив механізм з'єднання амінокислот в лінійні ланцюжка через утворення пептидного зв'язку (і ввів цей термін), розробив методи синтезу D-і L-амінокислот. Пептидний теорія отримала повне підтвердження в подальших дослідженнях. Вивчення будови білків було поставлено на міцну наукову основу. 
У 1934 р. Лайнус Полінг спільно з А.E. Світськи сформулював теорію будови і функції білка. У 1936 р. він поклав початок вивченню атомної і молекулярної структури білків та амінокислот (мономерів, з яких складаються білки) із застосуванням рентгенівської крісталлографіі.В 1942 Полінгом і його колегам, отримавши перші штучні антитіла, вдалося змінити хімічну структуру деяких містяться в крові білків, відомих як глобуліни.В 1951 р. П. і Р.Б. Корі опублікували перший закінчений опис молекулярної структури білків. Це був результат досліджень, що тривали довгих 14 років. Застосовуючи методи рентгенівської кристалографії для аналізу білків у волоссі, шерсті, м'язах, нігтях і інших біологічних тканинах, вони виявили, що ланцюги амінокислот в білку закручені один навколо іншого таким чином, що утворюють спіраль. Цей опис тривимірної структури білків ознаменувало великий прогрес в біохімії. 
Класифікація білків. 
Через відносно великих розмірів білкових молекул, складності їх будови і відсутність досить точних даних про структуру більшості білків ще немає раціональної хімічної класифікації білків. Існуюча класифікація значною мірою умовна і побудована головним чином на підставі фізико-хімічних властивостей білків, джерел їх отримання, біологічної активності та інших, нерідко випадкових, ознак. Так, за фізико-хімічними властивостями білки ділять на фібрилярні глобулярні, на гідрофільні (розчинні) і гідрофобні (нерозчинні) і т.п. За джерела отримання білки поділяють на тваринні, рослинні і бактеріальні; на білки м'язові, нервової тканини, кров'яної сироватки тощо; з біологічної активності - на білки-ферменти, білки-гормони, структурні білки, скоротливі білки, антитіла і т. д. Слід, однак, мати на увазі, що через недосконалість самої класифікації, а також внаслідок виняткового різноманіття білків багато хто з окремих білків не можуть бути віднесені до жодної з описуваних тут груп. 
Всі білки прийнято ділити на прості білки, або протеїни, і складні білки, або протеїди (комплекси білків з небілковими сполуками). Прості білки є полімерами тільки амінокислот; складні, крім залишків амінокислот, містять також небілкові, так звані простетичні групи. 
Протеїни представляють собою прості білки, що складаються тільки з залишків амінокислот. Вони широко поширені у тваринному і рослинному світі. 
Гістони 
Мають порівняно низьку молекулярну масу (12-13 тис.), з переважанням лужних властивостей. Локалізовані в основному в ядрах клітин. Розчинні в слабких кислотах, осідають аміаком і спиртом. Мають тільки третинну структуру. У природних умовах міцно пов'язані з ДНК і входять до складу нуклеопротеїдів. Основна функція - регулювання передачі генетичної інформації з ДНК і РНК (можливе блокування передачі). 
Протаміни 
Найнижча молекулярна маса (до 12 тис.). Виявляє виражені основні властивості. Добре розчинні у воді і слабких кислотах. Містяться в статевих клітинах і складають основну масу білка хроматину. Як і гістони утворюють комплекс з ДНК, функція - надають ДНК хімічну стійкість. 

Глютеліни 
Рослинні білки, що містяться в клейковині насіння злакових та деяких інших, в зелених частинах рослин. Нерозчинні у воді, розчинах солей і етанолу, але добре розчиняються у слабких розчинах лугів. Містять всі незамінні амінокислоти, є повноцінними продуктами харчування. 
Проламіни 
Рослинні білки. Містяться в клейковині злакових рослин. Розчиняються тільки в 70%-м спирті (це пояснюється високим вмістом проліну та неполярних амінокислот). 

Протеіноіди

Білки опорних тканин (кістка, хрящ, зв'язки, сухожилля, нігті, волосся). Нерозчинні або важко розчинні у воді, сольових та водно-спиртових сумішах білки з високим вмістом сірки. До протеіноіди відносяться кератин, колаген, фиброин. 

Альбуміни

Невисокою молекулярної масою (15-17 тис.). Характерні кислі властивості. Розчиняються у воді, і слабких сольових розчинах. Осідають нейтральними солями при 100%-м насиченні. Беруть участь у підтримці осмотичного тиску крові, транспортують з кров'ю різні речовини. Містяться в сироватці крові, молоці, яєчному білку. 

Глобуліни

Молекулярна маса до 100 тис.. У воді нерозчинні, але розчинні в слабких сольових розчинах і осідають в менш концентрованих розчинах (вже при 50%-м насиченні). Містяться в насінні рослин, особливо у бобових і олійних; в плазмі крові і в деяких інших біологічних рідинах. Виконують функцію імунного захисту, забезпечують стійкість організму до вірусних інфекційних захворювань. 
Складні білки ділять на ряд класів в залежності від характеру простетичної групи. 

Фосфопротеинов

Мають в якості небілкового компонента фосфорну кислоту. Представниками даних білків є казеїноген молока, Вителлин (білок жовтків яєць). Така локалізація фосфопротеідов свідчить про важливе їх значенні для організму, що розвивається. У дорослих форм ці білки присутні у кістковій і нервовій тканинах. 

Ліпопротеїни

Складні білки, простетическая група яких утворена ліпідами. За будовою це невеликого розміру (150-200 нм) сферичні частинки, зовнішня оболонка яких утворена білками (що дозволяє їм пересуватися по крові), а внутрішня частина - ліпідами та їх похідними. Основна функція ліпопротеїнів - транспорт по крові ліпідів. У залежності від кількості білка і ліпідів, ліпопротеїди поділяються на хіломікрони, ліпопротеїди низької щільності (ЛПНЩ) і високої щільності (ЛПВЩ), які іноді позначаються як a-і b-ліпопротеїди. 
Металопротеїни 
Містять катіони одного або декількох металів. Найбільш часто це - залізо, мідь, цинк, молібден, рідше марганець, нікель. Білковий компонент пов'язаний з металом координаційної зв'язком. 
Глікопротеїни 
Простетическая група представлена ​​вуглеводами та їх похідними. Виходячи з хімічної будови вуглеводного компонента, виділяють 2 групи: 
Справжні - у якості вуглеводного компонента найбільш часто зустрічаються моносахариди. Протеоглікани - побудовані з дуже великого числа повторюваних одиниць, що мають дісахарідний характер (гіалуронова кислота, гіпарін, хондроїтин, каротінсульфати). 
Функції: структурно-механічну (маються на шкірі, хрящі, сухожиллях); каталітичну (ферменти); захисну; участь у регуляції клітинного поділу. 

Хромопротеїни

Виконують ряд функцій: участь у процесі фотосинтезу і окислювально-відновних реакціях, транспорт З і СО _2. Є складними білками, простетическая група яких представлена ​​забарвленими сполуками. 
Нуклеопротеїнів 
Роль протеістіческой групи виконує ДНК або РНК. Білкова частина представлена ​​в основному гістонами і протамінами. Такі комплекси ДНК з протамінами виявлені в сперматозоїдах, а з гістонами - в соматичних клітинах, де молекула ДНК "намотана" навколо молекул білка-гистона. Нуклепротеінамі за своєю природою є поза клітиною віруси - це комплекси вірусної нуклеїнової кислоти та білкової оболонки - капсиду. 

Склад і будова

  Пептидний зв'язок 
Білки являють собою нерегулярні полімери, побудовані із залишків a-амінокислот, загальну формулу яких у водному розчині при значеннях pH близьких до нейтральних можна записати як NH ₃ ⁺ CHRCOO ^-. Залишки амінокислот в білках з'єднані амідній зв'язком між a-аміно-і a-карбоксильними групами. Зв'язок між двома a-амінокислотними залишками зазвичай називається пептидного зв'язком, а полімери, побудовані із залишків a-амінокислот, сполучених пептидними зв'язками, називають поліпептидами. Білок як біологічно значуща структура може являти собою як один поліпептид, так і декілька поліпептидів, що утворюють в результаті нековалентних взаємодій єдиний комплекс. 
Всі вхідні в пептидний зв'язок атоми розташовуються в одній площині (планарна конфігурація). 
Відстань між атомами С і N (в-СО-NH-зв'язку) дорівнює 0,1325 нм, тобто менше нормального відстані між a-вуглецевим атомом і атомом N того ж ланцюга, що виражається величиною 0,146 нм. Разом з тим воно перевищує відстань між атомами С і N, з'єднаними подвійним зв'язком (0,127 нм). Таким чином, зв'язок С і N в-СО-NH-угруповання може розглядатися як проміжна між простий і подвійний внаслідок сполучення π-електронів карбонільної групи з вільними електронами атома азоту. Це певним чином позначається на властивостях поліпептидів і білків: за місцем пептидних зв'язків легко здійснюється таутомерних перегрупування, що приводить до утворення енольної форми пептидного зв'язку, що відрізняється підвищеною реакційною здатністю. 
Елементний склад білків 
Білки містять у середньому близько 1 6% азоту, 50-55% вуглецю, 21-23% кисню, 15-17% азоту, 6-7% водню, 0,3-2,5% сірки. У складі окремих білків виявлені також фосфор, йод, залізо, мідь і деякі інші макро-і мікроелементи, у різних, часто дуже малих кількостях. 
Зміст основних хімічних елементів у білках може різнитися, за винятком азоту, концентрація якого характеризується найбільшою сталістю. 
Для вивчення амінокислотного складу білків використовується головним чином метод гідролізу, тобто нагрівання білка з 6-10 моль / літр соляною кислотою при температурі 100-110 ⁰ С. отримують суміш a-амінокислот, з яких можна виділити індивідуальні амінокислоти. Для кількісного аналізу цієї суміші в даний час застосовують іонообмінну і паперову хроматографію. Сконструйовані спеціальні автоматичні аналізатори амінокислот. 
Розроблено також ферментативні методи ступеневої розщеплення білка. Деякі ферменти розщеплюють макромолекулу білка специфічно - тільки в місцях знаходження певної амінокислоти. Так отримують продукти ступеневої розщеплення - пептони і пептиди, наступним аналізом яких встановлюють їх амінокислотний залишок. 
У результаті гідролізу різних білків виділено не більше 30 a-амінокислот. Двадцять із них зустрічаються частіше інших. 
При утворенні молекули білка або поліпептиду a-амінокислоти можуть з'єднуватися в різній послідовності. Можливо величезна кількість різних комбінацій, наприклад з 20 a-амінокислот можна утворити більше ^{18 жовтень} комбінацій. Існування різного типу поліпептидів практично необмежена. 
Послідовність з'єднання амінокислот в тому чи іншому білку встановлюють шляхом ступінчастого розщеплення або рентгеноструктуровим аналізом. 
Для ідентифікації білків і поліпептидів використовують специфічні реакції на білки. Наприклад: 
а) Ксантопротеїнова реакція (поява жовтого фарбування при взаємодії з концентрованою азотною кислотою, яку в присутності аміаку ставати помаранчевим; реакція пов'язана з нитрованием залишків фенілаланіну і тирозину); 
б) біуретова реакція на пептидні зв'язки - дія розведеного сульфату міді (II) на слабощелочной розчин білка супроводжується появою фіолетово-синього забарвлення розчину, що обумовлене комплексоутворення між міддю і поліпептидами. 
в) реакція Міллона (освіта жовто-коричневого фарбування при взаємодії з Hg (NO _{3) 2} + HNO ₃ + HNO _2; 
  Молекулярна маса 
Білки є високомолекулярними з'єднаннями. Це полімери, що складаються з сотень і тисяч амінокислотних залишків - мономерів. Відповідно і молекулярна маса білків знаходиться в межах 10000-1000000. Так, у складі рибонуклеази (ферменту, що розщеплює РНК) міститься 124 амінокислотних залишку та її молекулярна маса становить приблизно 14000. Міоглобін (білок м'язів), що складається з 153 амінокислотних залишків, має молекулярну масу 17000, а гемоглобін - 64500 (574 амінокислотних залишку). Молекулярні маси інших білків більш високі: g-глобулін (утворює антитіла) складається з 1250 амінокислот і має молекулярну масу близько 150000, а молекулярна маса білка вірусу грипу - 320 000 000. 
Амінокислоти 
В даний час в різних об'єктах живої природи виявлено до 200 різних амінокислот. В організмі людини їх, наприклад, близько 60. Однак до складу білків входять лише 20 амінокислот, які називаються іноді природними. 
Амінокислоти - органічні кислоти, у яких атом водню a-вуглецевого атома заміщений на аміногрупу-NH _2. Отже, по хімічній природі це a-амінокислоти з загальною формулою: 
       COOH 

H-C *- NH ₂ 

R 
З формули видно, що до складу всіх амінокислот входять такі загальні угруповання:-C-,-NH _2,-COOH. Бічні ж ланцюга (радикали-R) амінокислот розрізняються. Природа радикалів різноманітна: від атома водню до циклічних сполук. Саме радикали визначають структурні та функціональні особливості амінокислот. 
Всі амінокислоти, крім найпростішої амінооцтовою кислоти - гліцину (NH ₃ ⁺ CH ₂ COO ^-) мають хіральних атом - C *- і можуть існувати у вигляді двох енантіомерів (оптичних ізомерів): L-ізомер і D-ізомер. 
До складу всіх вивчених в даний час білків входять лише амінокислоти L-ряду, у яких, якщо розглядати хіральних атом з боку атома H, групи NH ₃ ^+, COO ^- і радикал-R розташовані за годинниковою стрілкою. Необхідність при побудові біологічно значущої полімерної молекули будувати її з чітко визначеного енантіомеру очевидна - з рацемической суміші двох енантіомерів вийшла б неймовірно складна суміш діастереоізомеров. Питання, чому життя на Землі заснована на білках, побудованих саме з L-, а не Da-амінокислот, до цих пір залишається інтригуючою загадкою. Слід зазначити, що D-амінокислоти досить широко поширені в живій природі і, більше того, входять до складу біологічно значущих олігопептидів. 
  Структура 
При вивченні складу білків було встановлено, що всі вони побудовані за єдиним принципом і мають чотири рівні організації: первинну, вторинну, третинну, а окремі з них і четвертинну структури. 
  Первинна структура 
Являє собою лінійну ланцюг амінокислот (поліпептид), розташованих у певній послідовності з чітким генетично обумовленим порядком чергування і з'єднаних між собою пептидними зв'язками. 

Пептидний зв'язок утворюється за рахунок a-карбоксильної групи однієї амінокислоти і a-аміно групи іншій 
До теперішнього часу встановлено послідовності амінокислот для декількох тисяч різних білків. Запис структури білків у вигляді розгорнутих структурних формул громіздка і не наочна. Тому використовується скорочена форма запису - трьохбуквені або однобуквеному. 
При записі амінокислотної послідовності в поліпептидних або олігопептідних ланцюгах за допомогою скороченою символіки передбачається, якщо це не обумовлено, що a-аміногрупи знаходиться зліва, а a-карбоксильна група - праворуч. Відповідні ділянки поліпептидного ланцюга називають N-кінцями (аміни кінцем) і С-кінцем (карбоксильних кінцем), а амінокислотні залишки - відповідно N-кінцевим і С-кінцевим залишками.