Вторинна структура
Вторинною структурою називають конформацію, яку утворює поліпептидний ланцюг. Для високомолекулярних білків характерна структура спіралі.
 Вперше така структура на основі рентгеноструктурного аналізу була виявлена при вивченні головного білка волосся і вовни-a-кератину (Л. Полінг). Її назвали a-структурою або a-спіраллю. Зазвичай в природних продуктах зустрічаються білки з будовою правої спіралі, хоч відома і структура лівої спіралі.
Спіральні структури білка.
Для поліпептидних ланцюгів відомо кілька різних типів спіралей. Якщо при спостереженні уздовж осі спіралі вона віддаляється від спостерігача за годинниковою стрілкою, то спіраль вважається правою (правозакручена), а якщо видаляється проти годинникової стрілки - лівої (левозакрученной). Найбільш поширена права a-спіраль (запропонована Л. Полінгом і Р. Корі). Ідеальна a-спіраль має крок 0,54 нм і число однотипних атомів на один виток спіралі 3,6. будова спіралі стабілізується внутрішньомолекулярними водневими зв'язками.
У природних білках існують лише правозакручена a-спіральні конформації поліпептидних ланцюгів, що пов'язане з наявністю в білкових тілах амінокислот тільки L-ряду (за винятком особливих випадків).
При розтягуванні a-кератину утворюється речовина з іншими властивостями - b-кератин. При розтягуванні спіраль макромолекули білка перетворюється в іншу структуру, що нагадує лінійну. Окремі поліпептидні ланцюги тут пов'язані міжмолекулярними водневими зв'язками. Ця структура називається b-структурою (структура складчастого листа, складчастого шару)
Складчасті структури білка.
Одним з поширених прикладів складчастої періодичної структури білка є так звані b-складки, що складаються з двох фрагментів, кожен з яких представлений полипептидом.
b-складки також стабілізуються водневими зв'язками між атомом водню амінної групи одного фрагмента і атомом кисню карбоксильної групи іншого фрагмента. При цьому фрагменти можуть мати як паралельну, так і антипаралельну орієнтацію відносно один одного.
Для того щоб дві ділянки поліпептидного ланцюга розташовувалися в орієнтації, сприяла утворенню b-складок, між ними повинен існувати ділянка, що має структуру, різко відрізняється від періодичною.
Виникнення a-і b-структур у білковій молекулі є наслідком того, що амінокислоти і в складі поліпептидних ланцюгів зберігають притаманну їм здатність до утворення водневих зв'язків. Таким чином, вкрай важлива властивість амінокислот - з'єднуватися один з одним водневими зв'язками в процесі утворення кристалічних препаратів - реалізується у вигляді a-спіральної конформації або b-структури в білковій молекулі. Отже, виникнення зазначених структур припустимо розглядати як процес кристалізації ділянок поліпептидного ланцюга в межах однієї і тієї ж білкової молекули.
Третинна структура
 Відомості про чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі (первинна структура) та наявність у білковій молекулі спіраль, шаруватих і невпорядкованих її фрагментів (вторинна структура) ще не дають повного уявлення ні про обсяг, ні про форму, ні тим більше про взаємне розташування ділянок поліпептидного ланцюга по відношенню один до одного. Ці особливості будови білка з'ясовують при вивченні його третинної структури, під якою розуміють - загальне розташування в просторі складових молекул однієї або кількох поліпептидних ланцюгів, з'єднаних ковалентними зв'язками. Тобто третинна конфігурація - реальна тривимірна конфігурація, яку приймає в просторі закручена спіраль, яка в свою чергу згорнута спіраллю. У такої структури в просторі є виступи й западини з повернутими назовні функціональними групами.
Повне уявлення про третинної структурі дають координати всіх атомів білка. Завдяки величезним успіхом рентгеноструктурного аналізу такі дані, за винятком координат атомів водню отримані для значного числа білків. Це величезні масиви інформації, що зберігаються в спеціальних банках даних на машинозчитуваних носіях, та їх обробка немислима без застосування швидкодіючих комп'ютерів. Отримані на комп'ютерах координати атомів дають повну інформацію про геометрію поліпептидного ланцюга, що дозволяє виявити спіральну структуру, b-складки або нерегулярні фрагменти.
Третинна структура формується в результаті нековалентних взаємодій (електростатичні, іонні, сили Ван-дер-Ваальса і ін) бічних радикалів, що обрамляють a-спіралі і b-складки, і неперіодичних фрагментів поліпептидного ланцюга. Серед зв'язків, що утримують третинну структуру, слід відзначити:
а) дисульфідних місток (-S-S-) між двома залишками цистеїну;
б) складноефірні місток (між карбоксильною групою та гідроксильною групою);
в) сольовий місток (між карбоксильною групою та аміногрупою);
г) водневі зв'язки між групами-СО - і-NH-;
Третинну структуру пояснюється специфічність білкової молекули, її біологічна активність.
Перші просторові моделі молекул білка - міоглобіну і гемоглобіну - збудували наприкінці 50-х рр.. XX ст. англійські біохіміки Джон Ко-втечу Кендрю (народився в 1917 р.) і Макс Фердинанд Перуц (народився в 1914 р.). При цьому вони використовували дані експериментів з рентгенівськими променями. За дослідження в області будови білків Кендрю і Перуц в 1962 р. були удостоєні Нобелівської премії. А в кінці століття була визначена третинна структура вже декількох тисяч білків.
Четвертинна структура
У більшості білків просторова організація закінчується третинну структуру, але для деяких білків з молекулярною масою більше 50-100 тисяч, побудованих з декілька поліпептидних ланцюгів характерна четвертинна.
Сутність такої структури в об'єднанні кілька полімерних ланцюгів були в єдиний комплекс. Такий комплекс також розглядається як білок, що складається з декількох субодиниць. Білки, що складаються з декількох субодиниць, широко поширені в природі (гемоглобін, вірус тютюнової мозаїки, фосфорілаза, РНК-полімераза). Субодиниці прийнято позначати грецькими буквами (так у гемоглобіну є по дві a і b субодиниці). Наявність декількох субодиниць важливо у функціональному відношенні - воно збільшує ступінь насичення киснем.
 Четвертинна структура (клубок білків)
Четвертинна структура стабілізується в основному силами слабких впливів:
а) воднева; б) гідрофобна; в) іонні; г) ковалентні (дисульфідні, пептидні).
Денатурація білків
Денатурація білка - руйнування сил (зв'язків), стабілізуючих четвертичную, третинну та вторинну структури, що приводить до дезорієнтації конфігурації білкової молекули і супроводжуване зміною розчинності, в'язкості, хімічної активності, характеру розсіювання рентгенівських променів, зниженням або повною втратою біологічної функції.
Розрізняють фізичні (температура, тиск, механічний вплив, ультразвукове та іонізуюче випромінювання) та хімічні (важкі метали, кислоти, луги, органічні розчинники, алкалоїди) чинники, що викликають денатурацію.
Зворотним процесом є ренатурацією, тобто відновлення фізико-хімічних і біологічних властивостей білка. Іноді для цього досить видалити денатуруючих об'єкт. Ренатурацією неможлива якщо порушена первинна структура.
Хімічні та фізичні властивості
Незважаючи на зовнішню несхожість, різні представники білків мають деякими загальними властивостями.
Так, оскільки всі білки є колоїдними частками (розмір молекул лежить в межах 1 мкм до 1 нм), у воді вони утворюють колоїдні розчини. Ці розчини характеризуються високою в'язкістю, здатністю розсіювати промені видимого світла, не проходять крізь напівпроникні мембрани.
В'язкість розчину залежить від молекулярної маси і концентрації розчиненого речовини. Чим вище молекулярна маса, тим розчин більш в'язкий. Білки як високомолекулярні сполуки утворюють в'язкі розчини. Наприклад, розчин яєчного білка у воді.
Колоїдні частинки не проходять через напівпроникні мембрани (целофан, колоїдну плівку), так як їх пори менше колоїдних частинок. Непроникними для білка є всі біологічні мембрани. Це властивість білкових розчинів широко використовується в медицині та хімії для очищення білкових препаратів від сторонніх домішок. Такий процес поділу називається діалізом. Явище діалізу лежить в основі дії апарату "штучна нирка", який широко використовується в медицині для лікування гострої ниркової недостатності.
Білки здатні до набухання, характеризуються оптичною активністю і рухливістю в електричному полі, деякі розчинні у воді. Білки мають ізоелектрична крапку.
Найважливішим властивістю білків є їх здатність проявляти як кислі, так і основні властивості, тобто виступати в ролі амфотерних електролітів. Це забезпечується за рахунок різних диссоциирующих угруповань, що входять до складу радикалів амінокислот. Наприклад, кислотні властивості білку надають карбоксильні групи аспарагінової та глютамінової амінокислот, а лужні - радикали аргініну, лізину і гістидину. Чим більше дикарбонових амінокислот міститься в білку, тим сильніше виявляються його кислотні властивості і навпаки.
Ці ж угруповання мають і електричні заряди, що формують загальний заряд білкової молекули. У білках, де переважають аспарагінова і глутамінова амінокислоти, заряд білка буде негативним, надлишок основних амінокислот надає позитивний заряд білкової молекули. Внаслідок цього в електричному полі білки будуть пересуватися до катода або анода в залежності від величини їх загального заряду. Так, у лужному середовищі (рН 7-14) білок віддає протон і заряджається негативно (рух до аноду), тоді як у кислому середовищі (рН 1-7)
пригнічується дисоціація кислотних груп і білок стає катіоном (рух до катода)
Катіон Амфіон Аніон
Таким чином, чинником, що визначає поведінку білка як катіона або аніону, є реакція середовища, яка визначається концентрацією водневих іонів і виражається величиною рН. Однак при певних значеннях рН число позитивних і негативних зарядів зрівнюється і молекула стає електронейтральної, тобто вона не буде переміщатися в електричному полі. Таке значення рН середовища визначається як ізоелектрична точка білків. При цьому білок знаходиться в найменш стійкому стані і при незначних змінах рН в кислу або лужну сторону легко випадає в осад. Для більшості природних білків ізоелектрична точка знаходиться в слабокислою середовищі (рН 4,8-5,4), що свідчить про переважання в їх складі дикарбонових амінокислот.
Властивість амфотерности лежить в основі буферних властивостей білків і їх участь у регуляції рН крові. Величина рН крові людини відрізняється постійністю і знаходиться в межах 7,36-7,4, незважаючи на різні речовини кислого або основного характеру, що регулярно надходять з їжею або утворюються в обмінних процесах, отже, існують спеціальні механізми регуляції кислотно-лужної рівноваги внутрішнього середовища організму .
Білки активно вступають в хімічні реакції. Ця властивість пов'язана з тим, що амінокислоти, що входять до складу білків, містять різні функціональні групи, здатні реагувати з іншими речовинами. Важливо, що такі взаємодії відбуваються і всередині білкової молекули, в результаті чого утворюється пептидний, воднева, дисульфідний та інші види зв'язків. До радикалам амінокислот, а, отже, і білків, можуть приєднуватися різні сполуки та іони.
Білки мають великим спорідненістю до води, тобто вони гідрофільні. Це означає, що молекули білка, як заряджені частинки, притягують до себе диполі води, які розташовуються навколо білкової молекули і утворюють водну або гідратну оболонку. Ця оболонка охороняє молекули білка від склеювання і випадання в осад. Величина гідратної оболонки залежить від структури білка. Наприклад, альбуміни легше зв'язуються з молекулами води і мають відносно більшу водну оболонку, тоді як глобуліни, фібриноген приєднують воду гірше, і гідратне оболонка і них менше. Таким чином, стійкість водного розчину білка визначається двома факторами: наявністю заряду білкової молекули і, що знаходиться навколо неї водної оболонки. При видаленні цих факторів білок випадає в осад. Даний процес може бути оборотним і необоротним.
Неруйнівна осадження білків (висолювання) передбачає випадання білка в осад під дією певних речовин, після видалення яких він знову повертається у своє вихідне (нативне) стан. Для висолювання білків використовують солі лужних і лужноземельних металів (найбільш часто в практиці використовують сульфат натрію і амонію). Ці солі видаляють водну оболонку (викликають зневоднення) і знімають заряд. Між величиною водної оболонки білкових молекул і концентрацією солей існує пряма залежність: чим менше гідратне оболонка, тим менше потрібно солей. Так, глобуліни, що мають великі і важкі молекули і невелику водну оболонку, випадають в осад при неповному насиченні розчину солями, а альбуміни як дрібніші молекули, оточені великою водною оболонкою - при повному насиченні.
Необоротне осадження пов'язане з глибокими внутрішньомолекулярними змінами структури білка, що призводить у втраті ними нативних властивостей - денатурації, яка тягне за собою втрату розчинності, біологічної активності і т.д. Необоротне осадження можна викликати кип'ятінням, дією концентрованими розчинами деяких з мінеральних і органічних кислот, солями важких металів. Прикладом природно викликаної денатурації служить розщеплення білків у шлунку, де є сільнокіслая середовище (рН 0,5-1,5), під дією протеолітичних ферментів. Денатурація білків покладена в основу лікування отруєння важкими металами, коли хворому вводять per os ("через рот") молоко або сирі яйця з тим, щоб метали адсорбувати на поверхні денатуруючого білка і не діяли на білки слизової оболонки шлунка і кишечника, а також не всмоктувалися в кров.
Гідроліз білка досягається за допомогою кип'ятіння білка з сильними мінеральними кислотами (кислотний гідроліз) або підставами (лужний гідроліз). Схема наступна:
Про H О Н О О
  NH 2 - СН-С-N-СH-С-N-СН-С-· · + nH 2 O · · + NH 2-СН-С-ОН +
R 1 R 2 R 3 R 1
O O
+ NH 2-СН-С-ОН + NH 2-СН-С-ОН + · ·
R 2 R 3
Хімічний синтез
Хімічний синтез білків має велике практичне і теоретичне значення. У практичному відношенні важливі білкові гормони - інсулін і вазопресин, в даний час одержувані синтетичним шляхом. Уміння виробляти штучним шляхом необхідні білки відкриє величезні ресурси для використання в медицині, техніці і т.д.
Традиційні методи синтезу регулярних полімерів дозволяють отримати сополімери, що складаються з двох (або більше) схожих типів мономерів із статистичним розподілом їх по ланцюгу, в тому числі білків. Зокрема, можливе отримання гомополімерів або статистичних кополімерів, що складаються з амінокислотних залишків, пов'язаних пептидними зв'язками (поліамінокіслот).
Як приклад можна привести процес отримання поліамінокіслот, заснований на конденсації N-карбоксіангідрідов амінокислот, утворених з відповідних амінокислот обробкою фосгеном.
Ці сполуки містять електрофільні ангідридних групу, яка може атакувати алифатическую аміногрупу амінокислоти, використовуваної як приманка, з виділенням СО 2 і одночасному звільненням нової аміногрупи з атакуючої молекули N-карбоксіангідріда, таким чином, відкриваючи можливість поліконденсації: Неважко помітити, що кожна стадія поліконденсації (з урахуванням реакції утворення N-карбоксіангідрідов амінокислот) супроводжується перетворенням молекули COCl 2 в CO 2 і 2HCl, що термодинамічно вигідно і є джерелом вільної енергії для утворення пептидного зв'язку.
При синтезі нерегулярних поліпептидів базуються також на активації карбоксильних груп. Більшість з них базується на використанні N, N-діціклогексілкарбодііміда (ДЦК). Він здатний у присутності RCOO - і аміну NH 2 R 'здійснити активацію карбоксильних груп: Проміжним з'єднанням є O-ацил-N, N'-діціклогексілмочевіну (ДЦМ):
Значення білків
Функції білків надзвичайно різноманітні. Кожен даний білок як речовина з певним хімічним будовою виконує одну вузькоспеціалізовану функцію і лише в декількох окремих випадках - кілька взаємозалежних. Наприклад, гормон мозкового шару надниркових залоз адреналін, потрапляючи в кров, підвищує споживання кисню і артеріальний тиск, вміст цукру в крові, стимулює обмін речовин, а також є медіатором нервової системи у холоднокровних тварин.
Схема практичного значення білків
.
Каталітична (ферментативна) функція
Численні біохімічні реакції в живих організмах протікають в м'яких умовах при температурах, близьких до 40 ° С, і значеннях рН близьких до нейтральних. У цих умовах швидкості протікання більшості реакцій мізерно малі, тому для їх прийнятної здійснення необхідні спеціальні біологічні каталізатори - ферменти. Навіть така проста реакція, як дегідратація вугільної кислоти:
  CO 2 + H 2 O HCO 3 - + H +
каталізується ферментом карбоангидразой. Взагалі всі реакції, за винятком реакції фотолізу води 2H 2 O ® 4H + + 4e - + O 2, в живих організмах катализируются ферментами (реакції синтезу, здійснюються за допомогою ферментів синтетаз, реакції гідролізу - за допомогою гідролаз, окислення - за допомогою оксидаз, відновлення з приєднанням - за допомогою гидрогеназой і т.д.). Як правило, ферменти - це або білки, або комплекси білків з будь-яким кофактором - іоном металу або спеціальної органічної молекулою. Ферменти мають високу, іноді унікальної, вибірковістю дії. Наприклад, ферменти, що каталізують приєднання a-амінокислот до відповідних т-РНК в процесі біосинтезу білка, каталізують приєднання лише L-амінокислот і не каталізують приєднання D-амінокислот.
Транспортна функція білків
Всередину клітини повинні надходити численні речовини, що забезпечують її будівельним матеріалом і енергією. У той же час всі біологічні мембрани побудовані за єдиним принципом - подвійний шар ліпідів, у який занурені різні білки, причому гідрофільні ділянки макромолекул зосереджені на поверхні мембран, а гідрофобні "хвости" - у товщі мембрани. Дана структура непроникна для таких важливих компонентів, як цукру, амінокислоти, іони лужних металів. Їх проникнення всередину клітини здійснюється за допомогою спеціальних транспортних білків, вмонтованих в мембрану клітин. Наприклад, у бактерій є спеціальний білок, що забезпечує перенесення через зовнішню мембрану молочного цукру - лактози. Лактоза по міжнародній номенклатурі позначається b-галаткозід, тому транспортний білок називають b-галактозідпермеазой.
Важливим прикладом транспорту речовин через біологічні мембрани проти градієнта концентрації є К / Na-ий насос. У ході його роботи відбувається перенесення трьох позитивних іонів Na + з клітини на кожні два позитивних іони K + в клітину. Ця робота супроводжується накопиченням електричної різниці потенціалів на мембрані клітини. При цьому розщеплюється АТФ, даючи енергію. Молекулярна основа натрій-калієвого насоса була відкрита недавно, це виявився фермент, що розщеплює АТФ - калій-натрійзавісімая АТФ-аза.
У багатоклітинних організмів існує система транспорту речовин від одних органів до інших. У першу чергу це гемоглобін. Крім того, в плазмі крові постійно знаходиться транспортний білок - сироватковий альбумін. Цей білок володіє унікальною здатністю утворювати міцний комплекси з жирними кислотами, що утворюються при перетравленні жирів, з деякими гідрофобними амінокислотами із стероїдними гормонами, а також з багатьма лікарськими препаратами, такими, як аспірин, сульфаніламіди, деякі пеніциліни.
Рецепторная функція
Велике значення, особливо для функціонування багатоклітинних організмів, мають білки-рецептори, вмонтовані в плазматичну мембрану клітин і службовці для сприйняття і перетворення різних сигналів, що надходять у клітку, як від навколишнього середовища, так і від інших клітин. Як найбільш досліджених можна навести рецептори ацетилхоліну, що знаходяться на мембрані клітин в ряді міжнейронних контактів, у тому числі в корі головного мозку, і в нервово-м'язових з'єднань. Ці білки специфічно взаємодіють з ацетилхоліном CH 3 C (O) - OCH 2 CH 2 N + (CH 3) 3 і відповідає на це передачею сигналу всередину клітини. Після одержання і перетворення сигналу нейромедіатор повинен бути вилучений, щоб клітина підготувалася до сприйняття наступного сигналу. Для цього служить спеціальний фермент - ацетилхолінестерази, що каталізує гідроліз ацетилхоліну до ацетату і холіну.
Багато гормонів не проникають всередину клітин-мішеней, а зв'язуються зі специфічними рецепторами на поверхні цих клітин. Таке зв'язування є сигналом, що запускає в клітці фізіологічні процеси.
Захисна функція
Імунна система має здатність відповідати на появу чужорідних частинок виробленням величезного числа лімфоцитів, здатних специфічно пошкоджувати саме ці частинки, якими можуть бути чужорідні клітини, наприклад патогенні бактерії, ракові клітини, надмолекулярні частинки, такі як віруси, макромолекули, включаючи чужорідні білки. Одна з груп лімфоцитів - В-лімфоцити, виробляє особливі білки, які виділяються в кровоносну систему, які дізнаються чужорідні частинки, утворюючи при цьому високоспецифічний комплекс на цій стадії знищення. Ці білки називаються імуноглобуліни. Чужорідні речовини, що викликають імунну відповідь називають антигенами, а відповідні до них імуноглобуліни - антитілами.
Антитіла побудовані з чотирьох поліпептидних ланцюгів, пов'язаних між собою дисульфідними містками.
Структурна функції
Поряд з білками, що виконують тонкі високоспеціалізовані функції, існують білки, що мають в основному структурне значення. Вони забезпечують механічну міцність і інші механічні властивості окремих тканин живих організмів. У першу чергу це колаген - основний білковий компонент позаклітинного матриксу сполучної тканини.
У еластичних тканинах - шкірі, стінках кровоносних судин, легенів - крім колагену позаклітинний матрикс містить білок еластин, здатний досить в широких межах розтягуватися і повертатися в початковий стан.
Ще один приклад структурного білка - фиброин шовку, що виділяється гусеницями шовкопряда в період формування лялечки і є основним компонентом шовкових ниток.
Рухові білки
М'язове скорочення є процесом, в ході якого відбувається перетворення хімічної енергії, запасеної у вигляді макроергічних пірофосфатних зв'язків у молекулах АТФ, в механічну роботу. Безпосередніми учасниками процесу скорочення є два білки - актин і міозин.
Антибіотики
Велику і надзвичайно важливу в практичному відношенні групу природних органічних сполук становлять антибіотики - речовини мікробного походження, що виділяються спеціальними видами мікроорганізмів і пригнічують ріст інших, конкуруючих мікроорганізмів. Відкриття і застосування антибіотиків зробило у 40-ті рр.. революцію в лікуванні інфекційних захворювань, що викликаються бактеріями. Слід зазначити, що на віруси в більшості випадків антибіотики не діють і застосування їх як противірусних препаратів неефективно.
Токсини
Ряд живих організмів в якості захисту від потенційних ворогів виробляють сильно отруйні речовини - токсини. Багато з них є білками, проте, зустрічаються серед них і складні низькомолекулярні органічні молекули. Як приклад такої речовини можна навести отруйна початок блідої поганки - a-аманітін.
Висновок:
У даній роботі за допомогою різних схем і таблиць були розглянуті хімічні і фізичні властивості білків, класифікація білків, склад і будова білків, були розглянуті різноманітні функції білків, а також їх значення.
Доведено, що білки - обов'язкова складова частина всіх живих клітин, грають винятково важливу роль у живій природі, є головним, найбільш цінним і незамінним компонентом харчування. Це пов'язано з тією величезною роллю, яку вони відіграють у процесах розвитку та життя людини. Білки є основою структурних елементів і тканин, підтримують обмін речовин і енергії, беруть участь у процесах росту і розмноження, забезпечують механізми рухів, розвиток імунних реакцій, необхідні для функціонування всіх органів і систем організму.
|
